论文摘要
αB-crystallin（CRYAB基因的蛋白产物）是最重要的晶状体结构组成蛋白之一,和其它晶状体蛋白一起组成晶状体。先天性白内障患者中至少有三分之一明确与白内障致病基因的突变有关,约有一半白内障病人,是由于晶体蛋白基因突变引起的。在晶状体中,αB-crystallin发挥重要作用,它维持着晶状体的透明;属于小分子热休克蛋白超家族成员,在体内具有分子伴侣的功能,可防止晶状体细胞内其它蛋白质的聚集,从而维持这些蛋白的正常功能;该蛋白参与应激反应,可被热休克、辐射、缺氧以及一些药物激活,起到抑制细胞凋亡的作用;αB的突变可能引起心脏疾病,神经肌肉疾病。在αB-crystallin执行生理功能的过程中,该蛋白可以动态地进入和输出细胞核。CRYAB在核转位过程中,一方面依赖CRYAB蛋白本身所固有的核输出信号,另一方面需要其它核转运受体蛋白的协同参与。基于这一分析,我们对CRYAB进行结构域搜索,发现CRYAB的68-81位氨基酸可能具有核输出信号序列（Neclear Exprot Signal）的特征。本课题构建绿色荧光蛋白（GFP）和CRYAB融合蛋白,并通过定点突变,产生各种αB-crystallin的突变型,分析野生型和突变型CRYAB在晶状体上皮细胞HLE的亚细胞定位。通过荧光显微镜的观察,发现野生型CRYAB主要定位于细胞质,分布相对均匀;突变型CRYAB定位于细胞质和细胞核,推测可能发生了转位障碍。在核输出抑制剂LMB作用下,CRYAB核输出受到抑制,使得蛋白表达后聚集在细胞核中,说明CRYAB的68-81位氨基酸在CRYAB的出核中发挥了决定性作用,而在出核过程中,NES序列可能通过exportin1为出核介导物,两者相互结合将出核蛋白转运到核孔外。本文通过对αB-晶体蛋白亚细胞定位和出核机制的研究,为系统深入地阐明αB-晶体蛋白的功能,αB-晶体蛋白突变引起疾病的分子机制打下了一定的基础。
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