论文摘要
目的 探讨在毕赤氏巴斯德酵母（Pichia pastoris）中高效表达有真核蛋白结构的人血管内皮生长因子受体2胞外段（heVEGFR2）的可行性。 方法 从重组质粒pORF-heVEGFR2经PCR获heVEGFR2 DNA全长,构建重组毕赤氏巴斯德酵母分泌性表达载体（pPICZ A-heVEGFR2）,电转化Pichia pastoris X-33。用抗药性表型和甲醇诱导筛选出重组蛋白表达阳性的转化X-33。 结果 SDS-PAGE显示,获分子量约108KD的重组蛋白,约占分泌表达蛋白的45%。该重组蛋白在表达上清中的浓度可达80mg/L以上。其heVEGFR2部分分子量约106.4KD,接近用昆虫细胞表达的重组人sKDR非融合蛋白116KD的分子量。Western blot证实,该蛋白能特异地与抗VEGFR2单克隆抗体结合。 结论 Pichia pastoris能高效表达有真核蛋白结构的heVEGFR2蛋白全段。
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标签：人血管内皮生长因子受体论文; 毕赤氏巴斯德酵母论文; 基因表达论文;