本文主要研究内容
作者苏子健,孙乐常,颜龙杰,张凌晶,刘光明,曹敏杰（2019）在《黑豆胰蛋白酶抑制剂性质分析及高温对其消化特性的影响》一文中研究指出：胰蛋白酶抑制剂（trypsin inhibitor, TI）在食品科学和生物技术中具有重要的研究价值。为探讨黑豆胰蛋白酶抑制剂（black soybean trypsin inhibitor, BSTI）的性质及胃肠液消化特性,本研究通过脱脂、热处理、硫酸铵盐析以及阴离子柱层析等方法,从黑豆中纯化得到BSTI。SDS-PAGE显示BSTI呈单一条带,相对分子质量约为21 kDa。在60℃以下与pH2～11的范围内,BSTI呈现较高稳定性。当BSTI与胰蛋白酶的摩尔比达到1时,胰蛋白酶的活力被抑制在15%以下。抑制动力学结果表明,BSTI对胰蛋白酶的抑制属非竞争性抑制,其抑制常数Ki=0.24 nmol·L-1。圆二色谱分析发现,在常温下BSTI的二级结构为:β-折叠43.4%,无规则卷曲29.0%,β-转角21.2%,α-螺旋8.1%。BSTI的变性温度为61±0.9℃。BSTI在模拟胃肠液消化过程中表现出很强的抗酶解作用,但经121℃热处理30 min后,其抗酶解作用显著降低,易被胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等主要消化酶消化。
Abstract
yi dan bai mei yi zhi ji （trypsin inhibitor, TI）zai shi pin ke xue he sheng wu ji shu zhong ju you chong yao de yan jiu jia zhi 。wei tan tao hei dou yi dan bai mei yi zhi ji （black soybean trypsin inhibitor, BSTI）de xing zhi ji wei chang ye xiao hua te xing ,ben yan jiu tong guo tuo zhi 、re chu li 、liu suan an yan xi yi ji yin li zi zhu ceng xi deng fang fa ,cong hei dou zhong chun hua de dao BSTI。SDS-PAGExian shi BSTIcheng chan yi tiao dai ,xiang dui fen zi zhi liang yao wei 21 kDa。zai 60℃yi xia yu pH2～11de fan wei nei ,BSTIcheng xian jiao gao wen ding xing 。dang BSTIyu yi dan bai mei de ma er bi da dao 1shi ,yi dan bai mei de huo li bei yi zhi zai 15%yi xia 。yi zhi dong li xue jie guo biao ming ,BSTIdui yi dan bai mei de yi zhi shu fei jing zheng xing yi zhi ,ji yi zhi chang shu Ki=0.24 nmol·L-1。yuan er se pu fen xi fa xian ,zai chang wen xia BSTIde er ji jie gou wei :β-she die 43.4%,mo gui ze juan qu 29.0%,β-zhuai jiao 21.2%,α-luo xuan 8.1%。BSTIde bian xing wen du wei 61±0.9℃。BSTIzai mo ni wei chang ye xiao hua guo cheng zhong biao xian chu hen jiang de kang mei jie zuo yong ,dan jing 121℃re chu li 30 minhou ,ji kang mei jie zuo yong xian zhe jiang di ,yi bei wei dan bai mei 、yi dan bai mei he yi ning ru dan bai mei deng zhu yao xiao hua mei xiao hua 。
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自大豆科学的苏子健,孙乐常,颜龙杰,张凌晶,刘光明,曹敏杰，发表于刊物大豆科学2019年04期论文，是一篇关于纯化论文,黑豆论文,胰蛋白酶抑制剂论文,抑制论文,消化论文,大豆科学2019年04期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自大豆科学2019年04期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。