论文摘要
NG2作为硫酸软骨素蛋白聚糖在分裂的几种不同的品系的前体细胞中表达，这些细胞有神经胶质瘤细胞、肌肉、软骨，许多细胞系可以表达全长的300KDa的NG2核心蛋白聚糖；在细胞基质中释放290KDa的截短形式的蛋白聚糖。NG2cDNA含有8071个碱基；2326个氨基酸。有一个膜外亚基．穿膜亚基和76个氨基酸残基的胞内尾部。在膜外部分有4个约200个氨基酸重复的重复序列和2个大约30个氨基酸的重复序列。根据电镜观察膜外部分可以分为N末端球状结构域，C末端球状结构域和球状的中心结构域。NG2与基底膜的连接可以引起细胞质骨架的重排从而引起细胞的迁移和扩展。NG2的核心糖蛋白可以与Ⅱ、Ⅴ、Ⅵ型的胶原相互作用；NG2还可以与核纤层蛋白、生腱蛋白作用。NG2还可以与细胞骨架上的肌动蛋白相互作用，引起细胞骨架的重排。NG2在黑色素瘤生长的早期就表达。NG2可以通过Rho家族的GTPase Cdc42和p130cas等刺激整联蛋白α4β1所介导的黑色素瘤的粘着和伸展。NG2与血纤酶原和血管他丁上三环结构域的结合是调节血管新生的重要机制。结合NG2后，血纤酶原转化为血纤酶的效率下降。血管他丁对表皮细胞的增殖作用可以被结合的NG2所抑制。NG2在Ser999携带有单一的硫酸软骨素链。以前人们构建含NG2全片断的pcDNA1／Amp-NG2Ser999野生型质粒。我们使用PCR定点突变技术，将3064-3965位的AG转换为GC，这样编码Ser的密码子AGC就转变为编码Ala的密码子GCC。核心蛋白第999位氨基酸就由Ser转变为Ala。为研究糖基侧链对细胞迁移行为的影响，我们将pcDNA3.1（+）-NG2Ser999pcDNA3.1（+）-NG2Ala999和pcDNA3.1（+）分别转染人成胶质瘤细胞U251，并建立稳定表达的细胞系；并且使用Western blot技术检测转染后NG2蛋白表达情况。然后进行细胞迁移学实验，观察表达野生型NG2。突变型NG2和不表达NG2的三种细胞的迁移能力是否不同，从而验证糖基侧链是否对细胞迁移有影响。结论是：NG2的表达可以增强细胞的迁移能力，而去除NG2中的CS-GAG长链降低NG2转染的U251细胞的迁移能力。这说明NG2中的硫酸软骨素侧链对由NG2表达引起的细胞迁移能力的增高有一定的调节作用。
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