论文摘要
细胞表面的粘附分子介导细胞与细胞、细胞与细胞间质间的相互作用。选择蛋白（selectin）是粘附分子家族中非常重要的成员。E-选择蛋白（E-selectin）在炎症早期,调节循环白细胞与血管内皮细胞间的相互作用。当受到炎性介质白细胞介素-1β（IL-1β）、肿瘤坏死因子α（TNFα）、内毒素等的刺激后,内皮细胞表面会表达E-选择蛋白。E-选择蛋白与其寡糖基配体如,唾液酸化的Lewis（x）、唾液酸化的Lewis（a）结合,引起白细胞沿着血管壁滚动,进而穿越血管壁向炎症部位移动。E-选择蛋白不仅在急性炎症的早期阶段,而且在缺血再灌注损伤、动脉粥样硬化、肿瘤转移等发病机制中均有重要作用。因此,通过阻断E-选择蛋白与其糖基配体的结合,有可能对炎症及肿瘤转移起到一定的抑制作用。 本文的目的是将小鼠E-选择蛋白胞外功能区与人IgG Fc段嵌合基因连接到构建成的E-selectin/IgG 嵌合蛋白表达载体,在真核瞬时表达载体COS-7细胞中表达,并纯化、鉴定表达产物,以为研究进一步E-选择蛋白的功能提供纯化的有生物活性的蛋白。 方法 E-selectin/ IgG重组表达载体通过氯化钙法转化大肠杆菌HB10/P3 并扩增,利用去内毒素质粒纯化试剂盒提取重组质粒;PCR鉴定后,将E-selectin/ IgG重组表达载体转染COS-7 细胞, ELISA 检测细 胞 培 养 上 清 中 嵌 合 蛋 白 的 表 达 ; Protein A 亲 和 层 析 纯
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