导读:本文包含了连接条结构域论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:Ubiquitination,MEX-3C,Ring,finger,domain,E3,ubiquitin,ligase
连接条结构域论文文献综述
SAYED,ALA,MOUDUDEE[1]（2019）在《人源E3连接酶MEX-3C Ring finger结构域结构和功能研究》一文中研究指出E3 ubiquitin ligases(E3s)are the most attractive targets for potential drug discovery owing to substrate specificity.The E3 ubiquitin ligases are large proteins,working as multi subunit complexes.E3s control the half-life of different proteins and are crucial to ensure the appropriate destruction of transcription factors that orchestrate worldwide cellular processes such as cell division,differentiation,and apoptosis.All of them belongs to two families,which are Ring(Really Interesting New Gene)and HECT(Homologous to the E6AP Carboxyl Terminus).The RING-in-between-RING(RBR)E3s are a curious family of E3 ubiquitin ligases.RBR E3 ligases are unusual E3 ligases,containing multiple RING domains and facilitated ubiquitination in a similar manner to the RING E3 enzymes.The process of ubiquitination modification consists of three main enzymatic steps with the sequential process of a ubiquitin-activating enzyme(E1),a ubiquitin-conjugating enzyme(E2)and a ubiquitin ligase(E3).A family of protein homologous to the Caenorhabditis elegans(C.elegans)MEX-3(MEX-3A-3D)was identified in human and also mice,involved with the post-transcriptional regulation.All of them have two K homology(KH)RNA-binding domains at the N-terminal and a Ring finger domain at the C-terminal.Among these four homologous,MEX-3C has been reported to be involved in several diseases,including cancer,genetic hypertension,postnatal growth,and immune responses.Recent study has illustrated that the human MEX-3C(hMEX-3C)-mediated RIG-I ubiquitination is necessary to the antiviral immune responses.Furthermore,MEX-3C has been demonstrated to be associated with the degradation of mRNA,including the post-transcriptional regulation of ordinary Human Leukocyte Antigen Serotype A2(HLA-A2)allotypes.MEX-3C can bind to the 3'UTR of HLA-A2,and induce Ring finger domain dependent mRNA degradation.However,the structural basis on the ubiquitination catalyzed by the Ring finger domain of hMEX-3C remains to be elucidated.In our study,we determined the crystal structure the Ring finger domain of hMEX-3C and superimposed the structure of the Ring finger domain with the complex structure of MDM2-MDMX-UbcH5b-Ub.Our autoubiquitination assays revealed that the Ring finger domain of hMEX-3C acts as an E3 ubiquitin ligase in vitro and interacts with specific E2 to mediate ubiquitination.Furthermore,we figured out several principal residues in the Ring finger domain of hMEX-3C probably associated with the interaction with the E2-Ub conjugate and analyzed the activities of the E3 ubiquitin ligase of wild type(WT)and mutants at the key sites.In addition,the Zinc(Zn)chelation experiment suggested that the intact structural stability is important for the activity of self-ubiquitination of the Ring finger domain of hMEX-3C.Based on these results,our studies provide the new observation into the mechanism of the Ring finger domain of hMEX-3C that may play an essential role to elicit the antiviral immune responses and therapeutic interventions.(本文来源于《中国科学技术大学》期刊2019-05-01）
丁薛晔[2]（2019）在《细菌趋化性组氨酸激酶CheA的催化结构域与调节结构域之间连接的功能研究》一文中研究指出细菌趋化性是双组分信号转导系统中一典型信号转导途径。在该途径中,组氨酸激酶CheA自磷酸化,催化ATP的水解,并将高能磷酸基团传递给CheA的同源应答调控分子CheY。磷酸化的CheY蛋白与鞭毛马达蛋白相互作用,引起鞭毛转动方向的改变,进而改变细菌游动的方向。细菌趋化性信号的转导除了双组分CheA和CheY,还需要耦合蛋白CheW和跨膜化学受体的配合。CheA的调节结构域(P5)、CheW和跨膜化学受体叁者相互作用,形成非常稳定的信号复合物。在信号复合物内,CheA的激酶活性受到调节,跨膜化学受体感受到外界环境信号后,信号复合物表现出激酶开或者激酶关的输出状态,细菌的游动行为就反应了受体信号复合物在这两种状态下的比例。所以,组氨酸激酶CheA在细菌趋化性信号的融合、转换和放大过程中发挥着核心作用。尽管近些年来本研究领域在理解信号复合物结构方面取得了突破,但是在这一结构框架内CheA激酶活性被调节的分子机制依然不清晰。前期的研究结果显示,CheA的催化结构域(P4)和调节结构域之间的域间连接,P4-P5连接,可能介导从P5-CheW-受体相互作用界面到催化结构域P4的调节信号的传递。为了研究这个结构域间连接是否具备影响CheA活性的能力,即在不同情况下实现CheA活性的激活或抑制,我们将激酶CheA的P4-P5连接的碱基序列进行了随机突变,通过细菌体内筛选实验来搜寻能够导致不同CheA激酶活性(高活性或者低活性)的P4-P5连接突变序列,分离出了几种具有代表性的CheA突变体,并进行了相关的体内和体外CheA自磷酸化活性的测定。所获得的CheAP4-P5连接突变体最低激酶活性仅是野生型CheA蛋白激酶活性的30%,而最高的激酶活性则达到了野生型CheA蛋白激酶活性的670%。在体内状态下所有的CheA突变蛋白不能够支持趋化性。在不影响CheA与CheW和受体形成复合物的情况下,体外的CheA激活实验表明在受体介导下,所有的CheA突变蛋白的激酶被激活能力均有缺陷。这一结果表明天然存在的受体介导的信号传递通路在这些突变体中不约而同地受到了影响。此外,在缺少P5结构域的情况下,P4-P5连接突变对激酶活性造成了如P4-P5连接突变在全长CheA蛋白中的改变,即无论调节结构域存在与否,P4-P5连接的改变足以对激酶活性造成显着的改变。因此,结构域间的P4-P5连接是一个活跃的模块,能够对P4结构域的催化活性和CheA的激酶活性施以调节作用。这些结果表明化学受体可能通过对P4-P5连接构象的操纵来达到在信号复合物层面上对CheA进行调节的目的。(本文来源于《扬州大学》期刊2019-05-01）
贺强[3]（2019）在《组氨酸激酶CheA的二聚结构域与催化结构域之间连接的高活性突变体筛选及功能研究》一文中研究指出细菌趋化性是细菌趋利避害选择适宜生长环境的一种机制。这一现象是由一个信号转导通路实现的:不同种类的膜蛋白化学受体的细胞外结构域通过与环境中的分子相结合,起到探测信号的作用,并且与细胞内的单一且保守的组氨酸激酶(CheA)的调节结构域(P5)以及一个小的衔接蛋白(CheW)的相互作用,形成了一个稳定的信号复合体,在这个信号复合体中CheA的自磷酸化活性被跨膜的化学受体严格控制。具有可调控的酶活性的CheA处于细菌趋化性信号转导途径的中心位置,起到信号整合,转化和扩增的核心作用。尽管近年来对信号复合体的结构解析取得了突破性进展,但是CheA活性在信号复合体调节内被严格调控的分子机制仍然不清楚。在由二聚结构域(P3)、ATP结合/催化结构域(P4)和P5叁个结构域组成的激酶核心中,各个结构域看似行使一项孤立的基本功能,但是在CheA的功能和调控中又是相关联的。我们实验室之前的研究表明这叁个结构域之间的连接对激酶的活性和调节起到了重要的作用:如简单的P3-P4连接单突变就能够明显降低激酶的基础自磷酸化活性并导致激酶被激活能力的缺失。本研究根据这一重要发现对该连接展开了更深入的研究,旨在探索该域间连接是否真正具备影响激酶调节的能力。对CheA P3-P4域间连接高活性突变的筛选发现通过改变该连接的氨基酸序列能够使激酶活性明显增加,其中获得的最高激酶活性为野生型CheA激酶活性的46倍。在缺少P5或同时缺失P5和P4-P5连接时,P3-P4连接突变体无法实现提高自磷酸活性。这一结果表明单独的P3-P4域间连接氨基酸序列的改变不足以完成对激酶活性的调控,它对激酶活性的影响需要P5结构域甚至P4-P5连接的配合来实现。通过将高活性的P3-P4连接和之前我们研究组获得的高活性P4-P5连接组合,虽然没有实现更高的激酶活性,但呈现出不同的CheA活性,甚至是低于野生型的抑制状态,表明两个域间连接对激酶活性的影响不是迭加性的,但相互影响、共同影响激酶的催化结构域活性。在实现高基础自磷酸化活性的情况下,这些高活性P3-P4突变体在体内无法行使正常的细菌趋化性;对它们体外生物化学研究显示在受体介导的情况下,P3-P4域间连接突变并不影响天然存在的受体介导的CheA激活途径,但却干扰到了受体介导的激酶活性的抑制途径。因此,导致高激酶活性的CheAP3-P4连接突变通过破坏CheA的抑制通路,打破CheA原有的处于激活和抑制状态之间的平衡,从而使CheA表现出了高基础自磷酸化活性。(本文来源于《扬州大学》期刊2019-05-01）
周波,杨江科[4]（2019）在《大肠杆菌多酚氧化酶结构域及连接区域对其功能的影响》一文中研究指出以毕赤酵母X-33作为宿主,在摇瓶水平上测定了大肠杆菌多酚氧化酶(CueO)的表达量、最适pH和最适温度,并研究了信号肽、前导肽、第叁结构域以及结构域连接区域的"盖子"结构对其功能的影响。结果表明:甲醇诱导72 h后,CueO最高表达量为81.26μg/m L,最高酶活为356.67 U/L,最适p H为2.5,最适温度为45℃。去掉CueO自身信号肽,其表达量和酶活分别提高至野生型的3.08倍和3.5倍;前导肽的缺失导致CueO的错误折迭,阻碍CueO的正常分泌;第叁结构域的缺失增加了蛋白的表达,但导致CueO完全失活;结构域连接区域"盖子"结构的缺失和替换均会导致CueO丧失活性,这一发现与现有报道完全不同。本研究为实现大肠杆菌多酚氧化酶的工业化应用奠定了一定的理论基础。(本文来源于《食品工业科技》期刊2019年18期）
陈雅文,王海丞,董伟杰[5]（2018）在《A结构域阳性纤维连接蛋白促进破骨细胞形成及根尖囊肿骨质破坏》一文中研究指出目的:检测纤维连接蛋白(fibronectin,FN)可变剪接亚型蛋白在根尖囊肿纤维囊壁中的表达,研究每种亚型在体外诱导形成破骨细胞的能力,探讨FN的可变剪接亚型与根尖囊肿病变的进展和骨破坏的关系。方法:选择8例经病理诊断确诊为根尖囊肿患者手术标本,采用免疫组织化学方法,研究每种FN亚型在病变组织中表达强度,分离成纤维细胞,采用反转录-聚合酶链反应(reverse transcription-poymerase chain reaction,RT-PCR)方法检测总FN及其3种亚型(EDA+FN、EDB+FN、CS1-FN)mRNA的表达水平,并采用条件培养基体外诱导破骨细胞分化。根据每种FN亚型的相对表达情况,研究FN亚型与破骨细胞分化之间的关系。结果:在FN产生的亚型中,含蛋白结构域A的纤维连接蛋白(EDA+FN)在纤维囊壁中染色强度高于EDB+FN和CS1-FN。囊壁成纤维细胞中,EDA+FN的mRNA水平显着高于EDB+FN(P=0.007)和CS1-FN(P=0.003),且EDA+FN/总FN值在成纤维细胞的所有亚型中都是最高的(EDB+FN/总FN,P<0.001;CS1-FN/总FN,P<0.001)。体外诱导破骨细胞形成结果显示,EDA+FN/总FN与破骨细胞生成数量呈正相关(R=0.776,P=0.024)。结论:根尖囊肿囊壁成纤维细胞产生各种FN亚型,EDA+FN为主要类型,且EDA+FN/总FN与成纤维细胞诱导破骨细胞效率呈正相关。提示成纤维细胞产生的EDA+FN有利于导致微环境中破骨细胞形成,促进根尖囊肿的骨破坏。(本文来源于《口腔医学研究》期刊2018年09期）
刘洋,张鑫,程希兰,刘俊峰[6]（2018）在《水稻E3泛素连接酶APIP6 RING结构域的表达纯化和结构解析》一文中研究指出由稻瘟病菌(Magnaporthe oryzae)引起的稻瘟病是世界各水稻产区普遍发生、危害极大的真菌病害,也是我国及全球水稻安全生产和粮食安全供给的重要威胁之一。因此,深入研究水稻抗病分子机制,对于开展水稻抗病遗传育种及保障水稻安全生产等方面具有重要指导意义。APIP6(AvrPiz-t Interacting Protein 6)作为一种水稻E3泛素连接酶,参与水稻识别无毒效应蛋白AvrPiz-t后的抗病过程,其中APIP6催化结构域RING在与水稻E2泛素结合酶互作及泛素传递过程中起重要作用。本研究通过解析APIP6 RING结构域的结构为探究APIP6与水稻E2泛素结合酶互作提供结构基础,首先将编码RING结构域的DNA片段克隆到原核表达载体中,利用大肠杆菌异源表达RING结构域;通过亲和层析、分子排阻层析等手段对表达的目的蛋白进行纯化,获得纯度较高且均一的目的蛋白;利用气相扩散法筛选目的蛋白的最适结晶条件,最终获得可用于衍射的蛋白晶体;优化结晶条件,得到1.7A衍射数据,利用分子置换法(molecular replacement,MR)求解相位并解析其晶体结构;将所得APIP6中的RING结构域结构进行同源结构比对发现,虽然APIP6的RING结构域与其他RING结构域的拓扑结构相似,其二聚化的方式存在显着差异。上述结果将为进一步阐明水稻E3泛素连接酶与E2泛素结合酶的互作机制,为深入分析水稻的抗病机制提供理论基础。(本文来源于《中国植物病理学会2018年学术年会论文集》期刊2018-08-24）
蒋笑,张还添,查振刚[7]（2015）在《泛素连接酶E3 Nedd4结构域家族对成骨细胞增殖成熟分化的调节》一文中研究指出泛素蛋白酶体系统所介导的泛素化修饰在蛋白质的定位、代谢、调节和降解中都起着十分重要的作用,可以说泛素蛋白酶体降解系统是调控蛋白质动态平衡一个必不可少的过程[1]。这一系统中,泛素连接酶E3作为关键酶,负责确定蛋白质泛素化的特异性,识别靶蛋白底物,并引发蛋白酶体降解蛋白质。所以,E3泛素连接酶是整个泛素化修饰过程的关键因子。在骨骼系统中,成骨细胞作为骨形成的主要功能细胞,其增殖、分化、成熟等各个阶段受到各种细胞因(本文来源于《广东医学》期刊2015年03期）
陈桂玲[8]（2014）在《混合连接激酶结构域样蛋白转位到质膜引起坏死性细胞死亡》一文中研究指出在肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor,TNF)诱导的细胞坏死(又称坏死性凋亡,necroptosis)过程中,混合连接激酶结构域样蛋白(mixed lineage kinase domain-like protein,MLKL)被确认作用于受体相互作用蛋白3(receptor-interacting protein 3,RIP3)的下游,然而MLKL如何介导坏死性凋亡目前仍不清楚。陈鑫等在敲除MLKL的细胞内重建MLKL的功能,发现MLKL(本文来源于《中国病理生理杂志》期刊2014年06期）
张小秦[9]（2014）在《泛素连接酶RNF168 RING结构域的结构和功能研究》一文中研究指出DNA双链断裂损伤(DNA double-strand break—DSB)是最为严重的DNA损伤。在人体中,DNA双链损伤如果得不到及时修复就会引发基因组的不稳定性,并诱发诸如癌症、免疫缺陷等重大疾病。为了消除DNA双链损伤可能对基因组完整性造成的恶性影响,细胞演化出复杂的分子机制中止细胞周期前行并启动DNA损伤修复以应对基因毒性压力。细胞内DNA双链损伤修复通路的信号传导开始于yH2AX依赖的信号级联放大,而终止于DNA损伤调节蛋白和修复蛋白在损伤位点的募集。根据早前报道,DNA双链损伤信号通过一系列翻译后修饰系统进行传导和放大,最近的一些研究又进一步强调了由泛素连接酶RNF8和RNF168催化的非降解性泛素链在此通路中的作用。RING型锌指蛋白RNF8通过N端的FHA结构域识别并结合磷酸化的MDC1,从而定位到DNA双链损伤位点；通过C端的RING结构域与泛素结合酶(E2)Ubc13相互作用,催化H2A型组蛋白的泛素化,并在此基础上募集RIDDLE综合征蛋白RNF168。在目前关于RNF168的作用机制模型中,RNF168与泛素结合酶Ubc13相互作用,延伸在组蛋白H2A上经RNF8起始的泛素链,开启下游效应蛋白的募集,如肿瘤坏死因子BRCA1和53BP1。研究还发现,在DNA双链损伤位点形成的Lys63连接的泛素链主要来源于RNF168的催化作用。虽然最近的一些相关研究指出了RNF8/RNF168依赖的泛素信号放大通路中存在的一些负调控因子,但是RNF168-Ubc13复合体调控泛素信号放大的分子机制仍不明确,尤其是RNF8/RNF168与Ubc13之间相互识别的分子机理仍有待于进一步研究。为了详细阐述RNF168的功能,我们解析了RNF168的RING结构域(1-111氨基酸残基)结构。我们发现RNF168的RING结构域核心区域的构象与经典的RING型锌指结构域的整体结构相似,都由一个中心α螺旋,两个反平行的p折迭以及两个长的loop组成,依靠与两个锌离子的配位来稳定结构。然而,我们通过将RNF168的RING结构域结构与TRAF6-Ubc13、CHIP-Ubcl3-MMS2、 RNF8-Ubc13-MMS2的复合体结构进行对比,发现了在RNF168的RING结构域结构中存在一些构象变化可能阻碍了与Ubc13的稳定结合。此外,我们的体内外实验也表明RNF168与Ubc13不能形成稳定地相互作用,因此我们推测在DNA损伤信号通路中,RNF8和RNF168的RING结构域作用机制并不一致。PCNA (Proliferating cell nuclear antigen)作为DNA聚合酶的辅因子,以叁聚体的方式环绕DNA,它通过募集相关效应蛋白到复制叉来协调众多与基因复制相关的细胞过程,以此确保基因组的稳定性。值得注意的是许多与PCNA结合的蛋白都与PCNA的同一个表面相互作用,它们具有一个称为PIP-box的序列。泛素连接酶TRAIP也是一个RING型锌指蛋白,我们发现在它的C末端具有-段PIP-box序列,因此它可能是PCNA的一个潜在配体。MTH2虽然没有PIP-box序列,但是可以直接和PCNA相互作用,而且这种相互作用在PCNA被乙酰化修饰时将大为削弱。MTH2敲除还会缩短PCNA的半衰期,因此MTH2还具有稳定PCNA的作用。我们通过相关实验来验证PCNA与TRAIP,PCNA与MTH2的相互作用,为后续的实验打下基础。(本文来源于《中国科学技术大学》期刊2014-04-01）
申发燕,张声[10]（2012）在《紧密连接蛋白ZO-1 PDZ结构域的研究进展》一文中研究指出自然界的生物过程常常需要特定的蛋白质间相互作用来实现,而这些相互作用大多数是通过结构域来实现的。结构域是蛋白质的基本结构和功能单位,是蛋白质中具有特异结构和独立功能的区域,决(本文来源于《湖北民族学院学报(医学版)》期刊2012年03期）
连接条结构域论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
细菌趋化性是双组分信号转导系统中一典型信号转导途径。在该途径中,组氨酸激酶CheA自磷酸化,催化ATP的水解,并将高能磷酸基团传递给CheA的同源应答调控分子CheY。磷酸化的CheY蛋白与鞭毛马达蛋白相互作用,引起鞭毛转动方向的改变,进而改变细菌游动的方向。细菌趋化性信号的转导除了双组分CheA和CheY,还需要耦合蛋白CheW和跨膜化学受体的配合。CheA的调节结构域(P5)、CheW和跨膜化学受体叁者相互作用,形成非常稳定的信号复合物。在信号复合物内,CheA的激酶活性受到调节,跨膜化学受体感受到外界环境信号后,信号复合物表现出激酶开或者激酶关的输出状态,细菌的游动行为就反应了受体信号复合物在这两种状态下的比例。所以,组氨酸激酶CheA在细菌趋化性信号的融合、转换和放大过程中发挥着核心作用。尽管近些年来本研究领域在理解信号复合物结构方面取得了突破,但是在这一结构框架内CheA激酶活性被调节的分子机制依然不清晰。前期的研究结果显示,CheA的催化结构域(P4)和调节结构域之间的域间连接,P4-P5连接,可能介导从P5-CheW-受体相互作用界面到催化结构域P4的调节信号的传递。为了研究这个结构域间连接是否具备影响CheA活性的能力,即在不同情况下实现CheA活性的激活或抑制,我们将激酶CheA的P4-P5连接的碱基序列进行了随机突变,通过细菌体内筛选实验来搜寻能够导致不同CheA激酶活性(高活性或者低活性)的P4-P5连接突变序列,分离出了几种具有代表性的CheA突变体,并进行了相关的体内和体外CheA自磷酸化活性的测定。所获得的CheAP4-P5连接突变体最低激酶活性仅是野生型CheA蛋白激酶活性的30%,而最高的激酶活性则达到了野生型CheA蛋白激酶活性的670%。在体内状态下所有的CheA突变蛋白不能够支持趋化性。在不影响CheA与CheW和受体形成复合物的情况下,体外的CheA激活实验表明在受体介导下,所有的CheA突变蛋白的激酶被激活能力均有缺陷。这一结果表明天然存在的受体介导的信号传递通路在这些突变体中不约而同地受到了影响。此外,在缺少P5结构域的情况下,P4-P5连接突变对激酶活性造成了如P4-P5连接突变在全长CheA蛋白中的改变,即无论调节结构域存在与否,P4-P5连接的改变足以对激酶活性造成显着的改变。因此,结构域间的P4-P5连接是一个活跃的模块,能够对P4结构域的催化活性和CheA的激酶活性施以调节作用。这些结果表明化学受体可能通过对P4-P5连接构象的操纵来达到在信号复合物层面上对CheA进行调节的目的。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
连接条结构域论文参考文献
[1].SAYED,ALA,MOUDUDEE.人源E3连接酶MEX-3CRingfinger结构域结构和功能研究[D].中国科学技术大学.2019
[2].丁薛晔.细菌趋化性组氨酸激酶CheA的催化结构域与调节结构域之间连接的功能研究[D].扬州大学.2019
[3].贺强.组氨酸激酶CheA的二聚结构域与催化结构域之间连接的高活性突变体筛选及功能研究[D].扬州大学.2019
[4].周波,杨江科.大肠杆菌多酚氧化酶结构域及连接区域对其功能的影响[J].食品工业科技.2019
[5].陈雅文,王海丞,董伟杰.A结构域阳性纤维连接蛋白促进破骨细胞形成及根尖囊肿骨质破坏[J].口腔医学研究.2018
[6].刘洋,张鑫,程希兰,刘俊峰.水稻E3泛素连接酶APIP6RING结构域的表达纯化和结构解析[C].中国植物病理学会2018年学术年会论文集.2018
[7].蒋笑,张还添,查振刚.泛素连接酶E3Nedd4结构域家族对成骨细胞增殖成熟分化的调节[J].广东医学.2015
[8].陈桂玲.混合连接激酶结构域样蛋白转位到质膜引起坏死性细胞死亡[J].中国病理生理杂志.2014
[9].张小秦.泛素连接酶RNF168RING结构域的结构和功能研究[D].中国科学技术大学.2014
[10].申发燕,张声.紧密连接蛋白ZO-1PDZ结构域的研究进展[J].湖北民族学院学报(医学版).2012
标签：Ubiquitination; MEX-3C; Ring; finger; domain; E3; ubiquitin; ligase;