论文摘要
咪唑啉1型受体（imidazoline-1 receptor,I1R）是近年发现的一种新型受体,能够介导许多生理作用。2000年Piletz教授成功地克隆出了咪唑啉受体抗体选择性蛋白（imidazoline receptor antisera selected protein,IRAS）,为进一步研究I1R的功能和信号转导过程奠定了基础。 本研究应用本实验室已经建立的稳定转染IRAS的细胞（CHO-IRAS）,对IRAS偶联的信号转导途径进行了初步研究。经典I1R激动剂莫索尼定、利美尼定及其内源性配体胍丁胺激活IRAS后并不能显著提高CHO-IRAS细胞的[35S]-GTPγS结合量,表明IRAS不与G蛋白偶联。利美尼定、莫索尼定及胍丁胺激活IRAS后时间及浓度依赖性地引起磷脂酰胆碱特异性磷脂酶C（phosphatidylcholine selectivephospholipase C,PC-PLC）活性升高,且这一作用能被PC-PLC特异性拮抗剂D609及I1R选择性拮抗剂依法克生所抑制。上述药物在引起PC-PLC活性升高的同时,也能显著促进甘油二酯（diacylglyceride,DAG）含量增加。利美尼定、莫索尼定及胍丁胺都能引起细胞外信号调节激酶（extracellular signal-regulated kinase,ERK）磷酸化水平发生改变。利美尼定和莫索尼定可以浓度依赖性地升高ERK磷酸化水平;但胍丁胺对ERK磷酸化有双重作用,低浓度时（1 nM-10 nM）降低ERK磷酸化水平,高浓度时（10 μM-100μM）促进ERK磷酸化。利美尼定、莫索尼定及胍丁胺对ERK磷酸化的作用能被PC-PLC特异性拮抗剂D609和I1R拮抗剂依法克生所抑制。 本研究首次直接证实IRAS不是G蛋白偶联受体。IRAS的信号转导途径可能是通过活化PC-PLC继而产生DAG,其后引起了丝裂原激活蛋白激酶（mitogen-activated protein kinase,MAPK）酶促级联反应过程。本研究为进一步阐明IRAS作为I1R候选蛋白而产生相应功能的分子机制提供了重要线索。
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