论文摘要
重组嵌合毒素DAB389-IL2 属于免疫毒素,是在白喉毒素的基础上构建的靶向毒素,保留了天然白喉毒素N 端388 位氨基酸,并用人IL2 替代白喉毒素C 端的毒素受体结合区。该分子既具有白喉毒素的杀细胞毒性,又具有结合细胞表面特异性识别IL2 抗体的功能。因此,该药物可以特异性地杀灭IL2高表达的肿瘤细胞,有广阔的开发及应用前景。本研究构建了带有his 标签的DAB389-IL2 白喉毒素表达载体,转化大肠杆菌BL21 菌株,表达并纯化出蛋白,然后对蛋白进行了mPEG 化修饰的研究,测活结果表明所得到的DAB389-IL2 与mPEG 化之后的DAB389-IL2 蛋白均具有特异性杀伤IL2 受体高表达肿瘤细胞的能力。由于DAB389-IL2 蛋白难以纯化且易于降解,本研究提高了该融合蛋白的纯化效率,为国内该药物的开发利用打下良好基础。
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