论文摘要
热休克反应是机体在高温、缺血、缺氧、感染、休克等各种不利因素作用下发生的细胞程序化反应,可以起到保护休克结局的作用。热休克蛋白家族(HSPs)是此过程中明显表达的一组序列高度保守的伴随细胞蛋白,参与细胞的应激保护机制,增强机体的抗感染、耐高温、抗休克能力。应激引起多种组织器官的HSP家族表达水平增加,其中HSP70是最重要、表达范围最广泛、表达量最多的一组。 在正常组织细胞中,HSP70可存在于细胞浆、内质网腔及线粒体等部位,应激时,HSP70进入细胞核并包围核仁,恢复后进入胞浆。HSP70具有多种生物学功能:参与免疫调节,抑制高温应激时活性氧(ROS)及细胞因子的产生,从而保护细胞和组织免受炎症损伤;分子伴侣作用,参与蛋白质的折叠、转运、聚集,促进变性蛋白质的消除,维持细胞的自稳定。另外,HSP70还具有抗氧化、参与细胞周期调节及信号传导等多种功能。 应激反应时,HSP70表达明显增加,并且由于应激源性质及应激持续时间的差异,其表达也具有时序性与区域性。有研究表明,大鼠外伤性脑损伤后,大脑、小脑、脑干等部位在15min内HSP70mRAN表达迅速增加,在6h内虽有所降低但仍保持较高水平,而高热可以使大鼠下丘脑、内侧疆核、齿状回细胞内HSP70mRNA表达显著增加,但在基底神经节和脑干神经元内则几乎无HSP70表达。同时,年龄对HSPTO表达的影响已有一些文献报道。在体外实验中,老化细胞的HSP70表达下降,Nitta等证实,晚期的人类二倍体成纤维细胞、T细胞在热休克反应时HSP70表达比早期细胞要少,且HSP70的表达减弱发生在转录水平。在体内实验中,老年鼠的皮肤、肺及脑在热应激时HSP70诱导减弱。因此,随着年龄的增加,细胞合成HSP70的能力降低,可能是衰老机体对应激耐
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