氨基酸过渡金属配合物的红外与拉曼光谱研究

氨基酸过渡金属配合物的红外与拉曼光谱研究

论文摘要

氨基酸是构成生物体内蛋白质、酶等的基本结构单元,金属氨基酸配合物参与人体内的各种代谢及生理生化过程,在生命过程中扮演着极其重要的角色。研究氨基酸金属配合物的配位机理,对于深入了解金属离子的生物效应及复杂生物体的生命活动具有重要意义。本论文主要以L-甘氨酸、L-丙氨酸、L-苏氨酸与锌的配合物为研究对象,测定了配合物的红外和拉曼光谱,讨论了氨基酸金属配合物的结构和配位机理。用电导法讨论了反应时间、反应温度对氨基酸锌配位体系的影响,确定了等电点条件下三种氨基酸锌配合物的配位比均为2∶1(氨基酸∶金属)。探讨了pH值、共存阴离子对氨基酸锌配位体系的影响,总结了氨基酸锌配合物的配位规律和反应机理。此外,还对此三种氨基酸与金属铜(Ⅱ)、铁(Ⅲ)的配合物进行了研究。研究结果表明:(1)在等电点条件下,氨基酸以羧基氧原子与Zn2+进行配位反应,其中L-甘氨酸、L-丙氨酸分子中的羧基氧原子以单齿配位方式与Zn2+配位,而L-苏氨酸分子中的羧基氧原子以双齿配位方式参与配位,形成正四面体的氨基酸锌配合物。(2)氨基酸及锌离子在不同的pH值下以不同的离子状态存在。当pH1.0时,氨基酸分子中的-NH3+、-COOH基团均不含孤对电子,不能与Zn2+进行配位。当pH 13.0的碱性条件下,氨基酸以R-CH2-CH(NH2)-COO-状态存在,此时分子中的-NH2、-COO-基团均能向Zn2+提供孤对电子,从而形成五元螯合环配合物。(3)反应体系中有不同阴离子(SO42-、NO3-)共存时,SO42-、NO3-均可作为单齿配体参与氨基酸与锌的配位反应,形成混配配合物。(4)在等电点条件下,氨基酸以羧基氧原子与金属铜(Ⅱ)、铁(Ⅲ)进行配位。其中氨基酸铜(Ⅱ)配合物中三种氨基酸的羧基均以单齿形式参与配位,构成dsp2的杂化,形成四配位的平面正方形氨基酸铜(Ⅱ)配合物;甘氨酸铁(Ⅲ)、丙氨酸铁(Ⅲ)配合物中的羧基以单齿形式,苏氨酸铁(Ⅲ)配合物中的羧基以双齿形式参与配位,采取sp3杂化,形成四配位的正四面体的氨基酸铁(Ⅲ)配合物。(5)三种氨基酸金属配合物中,氨基酸铜(Ⅱ)配合物的稳定性最大,其M-O键最牢固,M-O伸缩振动峰频率低。

论文目录

  • 摘要
  • ABSTRACT
  • 符号说明
  • 第一章 绪论
  • 1.1 引言
  • 1.2 金属氨基酸配合物的研究
  • 1.2.1 金属氨基酸配合物的制备
  • 1.2.2 金属氨基酸配合物的性质研究
  • 1.2.3 金属氨基酸配合物的应用
  • 1.2.4 金属氨基酸配合物的发展方向
  • 1.3 红外光谱与拉曼光谱
  • 1.3.1 红外光谱与拉曼光谱简介
  • 1.3.2 红外光谱与拉曼光谱的原理特性比较
  • 1.3.3 外光谱与拉曼光谱的应用
  • 1.4 本论文的主要内容
  • 参考文献
  • 第二章 氨基酸锌金属配合物的制备
  • 2.1 引言
  • 2.2 仪器与试剂
  • 2.2.1 试剂
  • 2.2.2 仪器
  • 2.3 实验方法
  • 2.3.1 氨基酸锌配位反应条件的选择
  • 2.3.2 氨基酸锌配合物的制备
  • 2.4 结果与讨论
  • 2.4.1 配位体系反应时间的选择
  • 2.4.2 配位体系反应温度的选择
  • 2.4.3 配位体系配比的选择
  • 2.4.4 氨基酸金属配合物的描述
  • 2.5 本章小结
  • 参考文献
  • 第三章 氨基酸锌配合物的红外与拉曼光谱
  • 3.1 引言
  • 3.2 实验部分
  • 3.2.1 试剂
  • 3.2.2 仪器
  • 3.2.3 实验方法
  • 3.3 结果与讨论
  • 3.3.1 氨基酸与氨基酸锌配合物的红外与拉曼光谱
  • 3.3.2 pH值对氨基酸锌配合物的红外与拉曼的影响
  • 3.3.3 不同阴离子对氨基酸锌配合物红外与拉曼光谱的影响
  • 3.4 本章小结
  • 参考文献
  • 第四章 氨基酸铜、氨基酸铁配合物的红外与拉曼光谱
  • 4.1 引言
  • 4.2 实验部分
  • 4.2.1 试剂
  • 4.2.2 仪器
  • 4.2.3 实验方法
  • 4.3 结果与讨论
  • 4.3.1 氨基酸铜(Ⅱ)配合物的红外与拉曼光谱研究
  • 4.3.2 氨基酸铁(Ⅲ)配合物的红外与拉曼光谱研究
  • 4.3.3 理论探讨
  • 4.4 本章小结
  • 参考文献
  • 第五章 总结与展望
  • 5.1 论文总结
  • 5.2 论文的创新点
  • 5.3 展望
  • 致谢
  • 攻读硕士学位期间发表的论文
  • 相关论文文献

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