基于机器人机构学的F0F1ATP合成酶马达能量储存研究

论文摘要

生物纳米机器人是科学研究的前沿领域,分子马达作为动力装置在生物纳米机器人中具有重要的作用。F0F1ATP合成酶马达是天然存在的分子马达,当把ADP和Pi合成ATP分子时,电势能将首先转化为机械能,然后又转化为化学能储存在ATP分子中；当ATP分子被分解为ADP和Pj时,能量又能按照相反的方向进行转化。因其具有在能量转化和传递效率上接近100%的特性,引起了学者的关注,成为生物纳米机器人研究中的一个热点。基于F0F1ATP合成酶是一种特殊的蛋白质,是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链,多肽链在结构上类似于若干构件通过转动副连接而成的超冗余度机器人的事实,本学位论文首次运用机器人机构学原理从氢键的能量变化来研究F0F1ATP合成酶马达能量储存这一重要问题。论文的主要工作如下：首先,使用机器人机构学原理,基于蛋白质多肽链的性质和各原子的位置关系首次建立了考虑肽键扭转的蛋白质多肽链的机器人机构学模型。其次,利用考虑肽键扭转的蛋白质多肽链的机器人机构学模型对蛋白质二级结构中最常见的α螺旋、β折叠和β回折等进行了仿真计算。结果表明此模型能够准确的表达蛋白质二级结构的空间构象,由此证明了所建立模型的正确性。再次,基于多肽链的机器人机构学模型,提出了一种简单、快捷的的氢键静电能的计算方法。最后,应用多肽链的机器人机构学模型,深入到原子水平,研究了F0F1ATP合成酶马达的能量储存机制。从氢键静电能变化的角度分析Neukirch提出的γ和b子组串联储能模型和K.Kinosita小组提出的γ单子组储能模型。分析结果表明Neukirch模型较合理,K.Kinosita小组模型不合理。借助于MATLAB软件完成了本论文的建模、仿真和计算工作。

论文目录

• 摘要
• Abstract
• 第1章 绪论
• 1.1 选题的意义
• 1.2 文献综述
• 1.2.1 生物纳米机器人
• 1.2.2 冗余度机器人
• 1.3 本文工作
• 第2章 考虑肽键扭转的蛋白质多肽链的机器人机构学模型
• 2.1 引言
• 2.2 蛋白质简介
• 2.2.1 蛋白质的功能
• 2.2.2 蛋白质的组成
• 2.3 考虑肽键扭转的蛋白质多肽链机构学模型的建立
• 2.4 D-H坐标法
• 2.4.1 连件的描述
• 2.4.2 连杆连接的描述
• 2.4.3 连杆坐标系
• 2.4.4 连杆变化的推导
• 2.5 蛋白质多肽链的运动学方程
• 2.6 本章小结
• 第3章 基于多肽链机构学模型的蛋白质二级结构分析
• 3.1 引言
• 3.2 蛋白质分子的二级结构
• 3.2.1 α螺旋
• 3.2.2 β折叠股与反向β折叠股
• 3.2.3 β回折
• 3.3 基于多肽链机构学模型的蛋白质二级结构仿真
• 3.3.1 α螺旋的仿真及其计算
• 3.3.2 β折叠股和反向β折叠股的仿真
• 3.3.3 β回折的仿真
• 3.4 本章小结
• 第4章 基于多肽链机构学模型的氢键静电能求解
• 4.1 引言
• 4.2 氢键及其作用
• 4.2.1 氢键的定义
• 4.2.2 氢键的作用
• 4.3 氢键能量的划分方法
• 4.3.1 Kitaura-Morokuma能量划分方法
• 4.3.2 其他能量划分方法
• 4.4 静电能的计算方法
• 4.4.1 两个点电荷间的静电能
• 4.4.2 三个点电荷间的静电能
• 4.4.3 多个点电荷间的静电能
• 4.5 基于多肽链机器人机构学模型计算α螺旋中氢键的静电能
• 4.6 本章小结
• 0F₁ATP合成酶马达能量储存机制研究'>第5章 F₀F₁ATP合成酶马达能量储存机制研究
• 5.1 引言
• 0F₁ATP合成酶马达的能量转化模型'>5.2 F₀F₁ATP合成酶马达的能量转化模型
• 5.2.1 电势能转化为机械能的过程
• 5.2.2 机械能的储存方式
• 5.2.3 机械能转化为化学能的过程
• 5.3 基于多肽链机构学模型的氢键能量变化研究
• 5.3.1 氢键作为能量储存器
• 5.3.2 氢键能量变化的机构学分析
• 5.4 讨论
• 5.4.1 对Neukirch的b和γ串联储能模型分析
• 5.4.2 对K.Kinosita小组的γ单独储能模型分析
• 5.5 本章小结
• 总结与展望
• 参考文献
• 致谢
• 攻读硕士期间发表论文情况