大豆蛋白在空气—水和油—水界面上的流变学研究

大豆蛋白在空气—水和油—水界面上的流变学研究

论文摘要

蛋白食品分散体系(乳状液和泡沫)的形成和稳定性与蛋白质的界面特性密切相关,主要可以通过界面流变学来描述。为了更好地了解蛋白食品分散体系的形成以及控制体系的物化稳定性,对蛋白质界面流变学的研究是必不可少的。大豆蛋白是目前食品工业中常用的发泡剂和乳化剂。为了更好地研究和了解大豆蛋白食品发泡和乳化体系的形成和稳定性,本论文对大豆蛋白在空气—水和油—水界面上的界面流变学特性进行了研究,主要目的就是获得与大豆蛋白食品分散体系有关的界面流变学基础信息。 采用动态滴形分析法系统地检测了不同初始体相蛋白浓度(1%~0.001%,质量分数)和pH值(7.0、5.0和3.0)条件下,大豆球蛋白(glycinin)、β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin)、大豆分离蛋白(SPI)及其酰化改性的大豆分离蛋白吸附在空气—水和油—水界面上的界面压力(π)和界面膨胀流变特征参数(界面膨胀模量E、界面膨胀弹性Ed、界面膨胀粘性Ev以及相角θ)随吸附时间(t)的变化,分析了大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在空气—水和油—水界面上的吸附动力学及其吸附膜的膨胀流变特性,初步探讨了改性对SPI界面流变特性的影响。主要的研究结果如下: 1.吸附动力学的研究显示,随着吸附时间的延长,π增加,蛋白质分子逐渐吸附到空气—水或油—水界面上。π-t曲线大致可分为三个阶段,即诱导期、快速增加和缓慢增加阶段。诱导期之后,π开始增加;当π值较低时,π随时问变化的实验结果能很好地与Ward-Tordai扩散模型(π(t):2CoKT(Dt/3.14)1/2)吻合,π-t1/2曲线呈直线,扩散控制吸附动力学;而当π值较高时,π随时间变化的实验结果能很好地与第一速率方程(ln[(π180-πt)/(π180-πo)]=-kit)吻合,ln[(π180-πt)/(π180-πo)]-t曲线均产生两个线形区域,即扩散控制吸附动力学之后,蛋白质分子在界面上的展开和重排控制吸附动力学。 2.初始体相蛋白浓度(Co)影响吸附过程中蛋白分子的扩散、展开和重排速率。随着Co的增加,扩散速率增大,扩散控制吸附动力学的时间缩短;而Co与展开和重排速率没有直接的线形关系。在实验条件下,当Co小于1%时,展开和重排速率随Co的增加而增大;而当Co等于1%时,展开和重排的速率又会下降。 3.体相溶液pH值对分子的扩散、展开和重排速率有着明显的影响。当pH值等于3.0时,变性和解离的蛋白分子快速扩散到界面上并在界面上展开和重排;而当pH值为5.0时,分子发生聚合,扩散、展开和重排速率都明显下降。因此,蛋白质分子的结构特征很大程度上决定了分子的吸附机制。

论文目录

  • 中文摘要
  • 英文摘要
  • 第一章 绪论
  • 1.1 引言
  • 1.2 大豆蛋白的组成和结构
  • 1.3 大豆蛋白的发泡特性
  • 1.4 大豆蛋白的乳化特性
  • 1.5 蛋白质界面流变学的研究意义
  • 1.6 蛋白质界面流变学的研究方法
  • 1.6.1 吸附动力学的研究
  • 1.6.2 吸附膜的结构和形态特性的研究
  • 1.6.3 吸附膜的动态特性的研究
  • 1.7 蛋白质界面流变学的研究概况
  • 1.7.1 吸附动力学
  • 1.7.2 膨胀流变特性
  • 1.7.3 蛋白质与小分子表面活性剂混合体系的界面流变特性
  • 1.8 界面流变学与泡沫稳定性的关系
  • 1.9 界面流变学与乳状液稳定性的关系
  • 1.10 改善食物蛋白界面流变特性的方法
  • 1.11 本研究的立题依据和主要研究内容
  • 1.11.1 立题依据
  • 1.11.2 主要研究内容
  • 本章参考文献
  • 第二章 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在空气-水界面上的吸附动力学
  • 2.1 引言
  • 2.2 材料与仪器
  • 2.2.1 材料与试剂
  • 2.2.2 缓冲液的配制
  • 2.2.3 仪器与设备
  • 2.3 实验方法
  • 2.3.1 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的制备
  • 2.3.2 蛋白含量的检测
  • 2.3.3 蛋白质纯度的检测
  • 2.3.4 表面张力的检测
  • 2.4 结果与讨论
  • 2.4.1 表面压力随吸附时间的变化
  • 2.4.2 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在空气-水界面上吸附的动力学分析
  • 2.4.3 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白向空气-水界面上扩散的动力学
  • 2.4.4 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在空气-水界面上展开和重排的动力学
  • 2.5 本章小结
  • 本章参考文献
  • 第三章 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在油-水上界面上的吸附动力学
  • 3.1 引言
  • 3.2 材料与仪器
  • 3.2.1 材料与试剂
  • 3.2.2 仪器与设备
  • 3.3 实验方法
  • 3.3.1 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的制备、蛋白含量和纯度的检测
  • 3.3.2 油相的纯化
  • 3.3.3 界面张力的检测
  • 3.4 结果与讨论
  • 3.4.1 界面压力随吸附时间的变化
  • 3.4.2 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白在花生油-水界面上吸附的动力学分析
  • 3.4.3 初始体相蛋白浓度和pH值对扩散速率的影响
  • 3.4.4 初始体相蛋白浓度和pH值对展开速率的影响
  • 3.4.5 界面类型对吸附动力学的影响
  • 3.5 本章小结
  • 本章参考文献
  • 第四章 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白吸附在空气-水上界面上的膨胀流变特性
  • 4.1 引言
  • 4.2 材料与仪器
  • 4.2.1 材料与试剂
  • 4.2.2 仪器与设备
  • 4.3 实验方法
  • 4.3.1 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的制备、蛋白含量及其纯度的检测
  • 4.3.2 膨胀流变特性的检测
  • 4.3.3 频率扫描实验
  • 4.4 结果与讨论
  • 4.4.1 表面膨胀流变特性随吸附时间的变化
  • 4.4.2 初始体相蛋白浓度对动态表面膨胀粘弹性的影响
  • 4.4.3 体相溶液pH值对动态表面膨胀粘弹性的影响
  • 4.4.4 动态表面膨胀模量与表面压力的关系
  • 4.4.5 振荡频率对表面膨胀粘弹性的影响
  • 4.4.6 蛋白质类型对表面膨胀流变特性的影响
  • 4.5 本章小结
  • 本章参考文献
  • 第五章 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白吸附在油-水界面上的膨胀流变特性
  • 5.1 前言
  • 5.2 材料与仪器
  • 5.2.1 材料与试剂
  • 5.2.2 仪器与设备
  • 5.3 实验方法
  • 5.3.1 大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白的制备、蛋白含量和纯度的检测
  • 5.3.2 油相的纯化
  • 5.3.3 膨胀流变特性的检测
  • 5.3.4 频率扫描实验
  • 5.4 结果与讨论
  • 5.4.1 界面膨胀特征参数随吸附时间的变化
  • 5.4.2 初始体相蛋白浓度对动态界面膨胀粘弹性的影响
  • 5.4.3 体相溶液pH值对动态界面膨胀粘弹性的影响
  • 5.4.4 动态界面膨胀模量与界面压力的关系
  • 5.4.5 振荡频率对界面膨胀粘弹性的影响
  • 5.4.6 蛋白质类型对界面膨胀模量的影响
  • 5.4.7 界面类型对界面膨胀模量的影响
  • 5.5 本章小结
  • 本章参考文献
  • 第六章 琥珀酰化和棕榈酰化对大豆蛋白界面特性的影响
  • 6.1 引言
  • 6.2 材料与仪器
  • 6.2.1 材料与试剂
  • 6.2.2 缓冲液的配制
  • 6.2.3 仪器与设备
  • 6.3 实验方法
  • 6.3.1 大豆分离蛋白(SPI)的制备
  • 6.3.2 棕榈酸 N-羟琥珀酰亚胺酯的制备
  • 6.3.3 棕榈酰化大豆蛋白的制备
  • 6.3.4 琥珀酰化大豆蛋白的制备
  • 6.3.5 酰化程度的测定
  • 6.3.6 溶解性的测定
  • 0)的测定'>6.3.7 表面疏水性(S0)的测定
  • 6.3.8 乳化性的测定
  • 6.3.9 界面流变特性的检测
  • 6.4 结果与讨论
  • 6.4.1 酰化大豆蛋白的制备
  • 6.4.2 琥珀酰化和棕榈酰化对 SPI溶解性和表面疏水性的影响
  • 6.4.3 琥珀酰化和棕榈酰化对 SPI乳化性的影响
  • 6.4.4 琥珀酰化和棕榈酰化对 SPI在油-水界面上的吸附动力学的影响
  • 6.4.5 琥珀酰化和棕榈酰化对 SPI界面膨胀流变特性的影响
  • 6.5 本章小结
  • 参考文献
  • 结论与展望
  • 在学期间发表的与学位论文内容相关的学术论文
  • 致谢
  • 相关论文文献

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