论文摘要
热休克蛋白90（HSP90）是一种分子伴侣，它能协助错误折叠的蛋白发生重新折叠，一旦蛋白发生了不可逆损伤，它便起辅助清除作用。重要的是，多种HSP90的客户蛋白是与肿瘤发生有关的原癌蛋白，因而以它作为靶标的靶向治疗药物具有较大的研究价值，并有望成为一类新型抗癌药物。 17-丙烯胺-17-去甲氧格尔德霉素（17AAG）是一种苯醌安沙霉素抗生素格尔德霉素（GA）的衍生物，它能与HSP90结合，促使HSP90所伴随的对肿瘤细胞的增殖和存活起重要作用的蛋白发生降解，而具有显著的抗肿瘤活性。 原癌基因c-kit编码一种Ⅲ型跨膜酪氨酸激酶，即KIT蛋白（CD117），是干细胞因子（SCF）受体。急性髓细胞性白血病（AML）60％～80％的患者髓系原始细胞表达CD117，原癌基因c-kit发生突变能导致KIT蛋白组成性激活。越来越多的证据表明c-kit突变与白血病的发生有关。有研究证实KIT抑制剂能诱导AML原始细胞发生凋亡。 白血病的发生往往需要双重打击。在AML1-ETO+AML中，小鼠实验及多项人体研究证实单纯AML1-ETO的表达不足以诱导白血病的发生，它仅仅提供了一种抑制分化的打击信号，而KIT组成性激活提供白血病发生的另一个打击信号，它使恶性细胞获得增殖及存活优势。为了研究HSP90抑制剂17AAG对KIT突变+AML的生物学作用并探讨其作用机制，本文完成了下列研究工作： 1．17AAG对Kasumi-1细胞的生物学作用 发现HSP90抑制剂17AAG明显抑制Kasumi-1细胞的生长，半数抑制浓度（IC50）为0.62μmol／L；17AAG诱导Kasumi-1细胞凋亡，呈时间、剂量依赖性，处理24h早期凋亡细胞增加，处理48h晚期凋亡细胞增加，早期凋亡细胞减少。
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