论文摘要
蛋白质存在于所有生物体中，从高等动植物到低等的微生物，从人类到最简单的病毒，都含有蛋白质。蛋白质在生物体内占有特殊的地位。它是一切生物体的重要组成成分，是生物体形态结构和生命活动的物质基础。氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。肾上腺素是哺乳动物和人类的一种重要的儿茶酚胺类神经传递物质，它控制着神经系统进行一系列生物反应及神经化学过程。肾上腺素也是一种重要的生物分子。研究氨基酸与肾上腺素的相互作用，对于推动生命科学、药物化学、物理化学等学科的发展能起到一定的积极作用。本文用电化学方法和量子化学方法研究了丝氨酸和肾上腺素的氢键作用。丝氨酸易与配体或药物的氨基、酚羟基、芳环，以离子键、氢键和疏水键等不同形式相结合，所以本文选择丝氨酸为研究对象，利用循环伏安法研究了在硫酸、盐酸、磷酸、B．R．和KRPB不同介质中丝氨酸对肾上腺素电子转移性质的影响。实验结果表明：在所选的几种介质中，丝氨酸对肾上腺素都具有一定的稳定作用，能在一定程度上抑制肾上腺素的氧化，从而改变肾上腺素的循环伏安特征。而且实验发现丝氨酸与肾上腺素的相互作用与溶液的组成、pH值有关，且电极材料不同，循环伏安响应不同，由此得出了采用循环伏安法测肾上腺素与丝氨酸的相互作用时，宜选用pH较低的B．R．缓冲溶液为介质，铂电极为工作电极。用量子化学方法优化了丝氨酸与肾上腺素的几何构型，获得了结构参数和能量，解释了有关实验现象，对形成的各种氢键复合物通过比较成键前后的一系列参数进行了理论探讨进一步验证了丝氨酸与肾上腺素可以形成氢键复合物的结论。