抗口蹄疫病毒单克隆抗体的制备和抗原模拟表位的筛选

抗口蹄疫病毒单克隆抗体的制备和抗原模拟表位的筛选

论文摘要

口蹄疫(FMD)是由口蹄疫病毒(FMDV)感染引起的主要侵害偶蹄动物的急性、热性、高度接触性传染病。口蹄疫病毒是小RNA病毒科口蹄疫病毒属的唯一成员,不含囊膜的病毒粒子包含有一个单链正股RNA基因组。目前OIE将其划分为七个血清型,分别命名为O、A、C、Asia1、SAT1、SAT2和SAT3。然而,研究者通过血清学试验发现,口蹄疫七个血清型的分离株存在广泛的抗原变异,每个血清型都含有众多亚型。在发展中国家,控制口蹄疫的关键是快速准确地诊断和使用有效的疫苗。因此,研发快速诊断试剂和高效疫苗,对口蹄疫的防控具有十分重要的现实意义。单克隆抗体有着特异性强、重复性好的特点,可开发成诊断试剂及应用于各项基础研究。为制备抗O型口蹄疫病毒特异性单克隆抗体,用纯化的O型口蹄疫病毒免疫BALB/c小鼠,取免疫小鼠脾细胞与SP2/0骨髓瘤细胞进行融合,经间接ELISA筛选和间接免疫荧光(IFA)验证,三次有限稀释法克隆,获得了3株稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株,分别命名为289、5F7和8E8,抗体亚类鉴定其均为IgG1/κ类型;间接ELISA测定,3株杂交瘤细胞培养上清效价分别为1:256、1:512和1:512,小鼠腹水效价分别为1:8×10~3、1:1.6×10~4和1:1.6×10~4;型特异性检测结果显示,三株单克隆抗体仅与O型FMDV反应,不与Asia1型FMDV反应,推测它们均为抗O型FMDV的血清型特异性单克隆抗体;Western blot分析表明,单克隆抗体289和5F7与O型FMDV均没有特异性反应条带出现,表明它们所针对的抗原表位均为构象型表位;单克隆抗体8E8与病毒抗原有特异性反应条带,所以它识别线性表位。相加ELISA试验表明,289与5F7两株单克隆抗体识别的抗原表位相近或相同,但均不同于单克隆抗体8E8的识别表位;中和试验显示单克隆抗体8E8具有很强的中和活性,中和效价为1:1024。经硫氰酸盐洗脱法测定,289和5F7的相对亲和力指数均为1.5mol/L,8E8的相对亲和力指数为2.5mol/L。这3株单克隆抗体的获得,为研究O型口蹄疫病毒提供了重要的实验材料。抗原表位,又称抗原决定簇,是抗原分子抗原性的基础。正确而详细地绘制抗原表位图谱对疾病的诊断、设计无毒副作用的多表位疫苗以及免疫治疗试剂等具有积极的意义。为研究Asia1型口蹄疫病毒的抗原表位性质,对本实验室制备的一株抗Asia1型口蹄疫病毒单克隆抗体3E11的识别表位进行鉴定。3E11为一株识别构象型表位的具有很强中和活性的单克隆抗体,利用噬菌体随机十二肽库对单克隆抗体3E11进行4轮淘选,前三轮采用固相吸附法淘洗,最后一轮淘洗采用蛋白G液相吸附法;经噬菌体ELISA鉴定,获得8个阳性噬菌体克隆,这些克隆与单克隆抗体3E11均发生特异性反应;序列测定及比对显示,5个噬菌体克隆的展示肽含有一致基序GSLxxL(x代表任意氨基酸),所以单克隆抗体3E11识别抗原表位的基序为GSLxxL,为单克隆抗体3E11识别的模拟表位;合成含基序的一种十二肽和该十二肽的随机打乱肽,肽ELISA显示该十二肽具有结合单克隆抗体3E11的活性,而随机打乱肽不能结合单克隆抗体3E11;分别合成肽对基序的氨基酸残基进行定点突变显示,这些氨基酸残基对于单克隆抗体3E11识别表位的抗原活性均为关键性的;肽竞争ELISA显示,该模拟表位能够抑制单克隆抗体3E11与病毒抗原的结合。总之,本研究成功制备了3株针对O型FMDV的单克隆抗体,并且鉴定了Asia1型FMDV的一个模拟表位,这些研究将为口蹄疫病毒新型疫苗研制和诊断试剂开发奠定基础。

论文目录

  • 中文摘要
  • Abstract
  • 文献综述
  • 1 引言
  • 2 材料与方法
  • 2.1 材料
  • 2.1.1 病毒、细胞系、试验动物、菌株
  • 2.1.2 主要试剂
  • 2.1.3 主要仪器与设备
  • 2.2 方法
  • 2.2.1 FMDV抗原制备
  • 2.2.1.1 FMDV抗原的制备及纯化
  • 2.2.1.2 FMDV抗原纯度及反应性鉴定
  • 2.2.2 间接ELISA检测方法的建立
  • 2.2.3 间接免疫荧光(IFA)检测
  • 2.2.4 动物免疫程序
  • 2.2.5 杂交瘤细胞株的建立
  • 2.2.5.1 SP2/0骨髓瘤细胞的复苏
  • 2.2.5.2 细胞融合
  • 2.2.6 单克隆抗体腹水的制备及纯化
  • 2.2.6.1 腹水的制备
  • 2.2.6.2 腹水的纯化
  • 2.2.7 单克隆抗体的鉴定
  • 2.2.7.1 杂交瘤细胞培养上清及腹水效价的测定
  • 2.2.7.2 单克隆抗体型特异性鉴定
  • 2.2.7.3 单克隆抗体免疫球蛋白亚类的鉴定
  • 2.2.7.4 单克隆抗体相对亲和力测定
  • 2.2.7.5 微量细胞中和试验
  • 2.2.7.6 单克隆抗体识别抗原表位初步鉴定
  • 2.2.8 单抗3E11的纯化
  • 2.2.9 噬菌体展示肽库的生物淘洗
  • 2.2.10 亲和捕获噬菌体ELISA
  • 2.2.11 噬菌体单链DNA模板的制备与测序
  • 2.2.12 肽ELISA
  • 2.2.13 肽竞争抑制ELISA
  • 3 结果与分析
  • 3.1 抗O型FMDV单克隆抗体的制备及生物学特性鉴定
  • 3.1.1 抗原的制备及鉴定
  • 3.1.2 间接ELISA检测方法的建立
  • 3.1.3 杂交瘤细胞株的建立
  • 3.1.4 单克隆抗体效价的测定
  • 3.1.5 单克隆抗体免疫球蛋白亚类的鉴定
  • 3.1.6 单克隆抗体型特异性鉴定
  • 3.1.7 单克隆抗体相对亲和力指数测定
  • 3.1.8 微量细胞中和试验
  • 3.1.9 单克隆抗体抗原表位初步分析
  • 3.1.9.1 全病毒Western blot分析
  • 3.1.9.2 相加ELISA分析
  • 3.2 利用噬菌体随机肽库技术对Asial型FMDV一个构象型中和表位的筛选
  • 3.2.1 单抗3E11的纯化结果
  • 3.2.2 淘选产率
  • 3.2.3 亲和捕获噬菌体ELISA检测结果
  • 3.2.4 单抗3E11识别模拟表位的基序为GSLxxL
  • 3.2.5 P-S7肽对单抗3E11的反应活性
  • 3.2.6 P-S7肽对单抗3E11的竞争抑制
  • 3.2.7 P-S7的表位基序氨基酸均为关键性氨基酸
  • 4 讨论
  • 4.1 单克隆抗体制备及应用价值分析
  • 4.2 Asial型FMDV抗原位点
  • 4.3 利用噬菌体展示技术研究抗原表位分析
  • 4.4 FMDV细胞受体与中和位点的关系分析
  • 结论
  • 参考文献
  • 附录:各种培养液及溶液的配制
  • 致谢
  • 作者简介
  • 相关论文文献

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