论文摘要
目的分析羊种布鲁氏菌强毒株16M和国产疫苗株M5的差异蛋白,从蛋白质整体水平探讨羊种布鲁氏菌疫苗株M5毒力致弱的分子基础。方法利用丙酮干粉法分别提取布鲁氏菌强毒株16M和疫苗株M5的菌体全蛋白质,以双向电泳技术进行蛋白质分离,考马斯亮蓝染色,扫描获得双向电泳图谱,利用ImageMaster 2D Platinum软件筛选出差异蛋白质,切点,制备质谱样,进行质谱分析,用MALDI-TOF-MS获得肽质量指纹图谱,MS-Fit数据库进行搜索,获得所鉴定蛋白质的生物学信息。结果应用固相pH梯度双向凝胶电泳获得了重复性较好的2-DE凝胶图谱,肉眼观察布鲁氏菌强毒株16M和疫苗株M5的2-DE图谱,其蛋白表达模式非常相似,利用ImageMaster 2D Platinum软件自动识别蛋白点并清除噪点后,共获得布鲁氏菌强毒株16M的蛋白点797±22个,疫苗株M5蛋白点831±29个,两者匹配上的蛋白点共有580个,匹配率为71.25%。从中共筛选出53个差异蛋白点进行质谱鉴定,其中49个蛋白点在数据库中匹配到了有意义的蛋白质,共代表了35个不同的开放式阅读框（ORFs）。在这49个蛋白点中,布鲁氏菌疫苗株M5高表达的蛋白22个,布鲁氏菌强毒株16M高表达的27个。通过质谱鉴定,得到的49个差异蛋白功能涉及糖的代谢、脂的代谢、蛋白的合成以及外膜蛋白、分子伴侣等众多事件,其中,Dps蛋白,外膜蛋白Omp25,糖结合蛋白在布鲁氏菌强毒株16M中的高表达可能与布鲁氏菌的毒力有关;侵袭蛋白B在布鲁氏菌强毒株16M与疫苗株M5中均有大量的表达,很可能与布鲁氏菌致病性有关。布鲁氏菌疫苗株M5中高表达的外膜蛋白Omp31前体可能与良好的免疫原性有关。
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