高等植物光系统II外周蛋白结构和功能的研究

高等植物光系统II外周蛋白结构和功能的研究

论文摘要

高等植物中的光系统II(PSII)具有转换光能为化学能的功能。PSII在光下还原质体醌QB,推动光合放氧和PSII电子传递的运转。在高等植物中33、23和18 kDa的3个外周蛋白结合于PSII的囊腔侧,对PSII放氧活力的维持起着重要作用。33 kDa蛋白对参与光合放氧的核心组分的锰簇具有保护作用,被称为锰稳定蛋白(manganesestabilizing protein, MSP)。23和18 kDa蛋白与光氧化水释放氧的过程中Ca2+和Cl-的结合相关。本文通过多种生化、生物物理的手段分别对三个外周蛋白的结构和功能的进行了研究,主要包括以下四个方面的结果。1.酪氨酸残基参与维持33 kDa蛋白的结构和功能利用乙酰咪唑(NAI)化学修饰33 kDa蛋白中的酪氨酸残基(Tyr)。实验结果发现8个Tyr按照它在33 kDa蛋白空间构象中的位置可区分为暴露于表面、浅层包埋和深度包埋三类。约5(实际5.2)个暴露于表面的Tyr很容易被NAI修饰,有1-2个浅层包埋的Tyr在较高浓度的NAI条件下可以被修饰,至少还有1个处于深度包埋的Tyr只有在33 kDa蛋白解析叠情况下才能被修饰。前5个Tyr被修饰后不影响33 kDa蛋白的重组和恢复放氧能力。内源荧光和远紫外圆二色谱(CD)的测定显示此时33 kDa蛋白结构没有变化,表明这些暴露于表面的Tyr对于33 kDa蛋白重组到PSII膜上和恢复放氧活力并不重要。当33 kDa蛋白中被修饰的Tyr个数增总数达到6.4时33 kDa蛋白不能重组到PSII膜上去,放氧活力也得不到恢复。33 kDa蛋白的荧光光谱和CD光谱发生了明显变化,表明6.4个Tyr被修饰后的33 kDa蛋白发生结构上的改变是其失去重组及恢复放氧活性的根本原因,同时说明有1-2个浅层包埋的Tyr在维持33 kDa蛋白的结构和功能中起重要作用。33 kDa蛋白在8 M尿素处理充分解折叠后再用NAI进行修饰,可使全部8个Tyr都被修饰上,此时33 kDa蛋白的荧光光谱和CD光谱发生进一步的变化,显示33 kDa蛋白的结构更加解折叠,结果表明至少有1个处于深度包埋的Tyr也参与了维持蛋白的高级结构。2.关键的赖氨酸残基参与维持33 kDa蛋白的结构和功能

论文目录

  • 中文摘要
  • 英文摘要
  • 缩写
  • 第一章 综述部分
  • 1 光系统 II 结构和功能的研究进展
  • 引言
  • 1.1 PSII 的主要功能
  • 1.2 PSII 的核心组分
  • 1.3 有关 PSII 高级结构的研究进展
  • 参考文献
  • 2 高等植物光系统 II 外周蛋白结构和功能的研究进展
  • 引言
  • 2.1 外周蛋白的解离和化学计量
  • 2.2 33 kDa 蛋白的结构和功能
  • 2.3 18 和23kDa 蛋白的结构与功能
  • 参考文献
  • 第二章 酪氨酸残基参与维持33 kDa 蛋白的结构和功能
  • 引言
  • 1. 材料与方法
  • 2. 结果
  • 3. 讨论
  • 4 . 小结
  • 参考文献
  • 第三章 关键赖氨酸残基参与维持33 kDa 蛋白的结构和功能
  • 引言
  • 1. 材料与方法
  • 2. 结果
  • 3. 讨论
  • 4 . 小结
  • 参考文献
  • 第四章 NAI 修饰对23 kDa 蛋白结构及其与 PSII 颗粒重组能力的影响
  • 引言
  • 1. 材料与方法
  • 2. 结果
  • 3. 讨论
  • 4. 小结
  • 参考文献
  • 第五章 赖氨酸残基参与18kDa外周蛋白与PSII膜的结合
  • 引言
  • 1. 材料与方法
  • 2 . 结果
  • 3. 讨论
  • 4. 小结
  • 参考文献
  • 附录:氙灯和硫灯对棉花生长发育的不同影响
  • 发表论文
  • 致谢
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