论文摘要
目的:慢性粒细胞白血病（chronic myeloid leukemia,CML）是一种常见的恶性血液病,90%以上的CML患者体内存在特征性染色体异常,即费城染色体阳性（ph+）,形成bcr/abl融合基因,转录、合成bcr/abl融合基因产物BCR/ABL（P210）融合蛋白。由于P210融合蛋白具有很强的酪氨酸激酶活性,可激活CML ph+细胞内某些异常信号转导通路,并抑制细胞内正常信号的传递,从而导致ph+细胞异常增殖并逃避凋亡。整合素属于粘附分子家族,是一类重要的细胞表面受体,主要介导细胞与细胞外基质（extra cellular matrix,ECM）之间的粘附,参与细胞的各种生理功能,如细胞的生长、发育、分化和凋亡等。粘着斑激酶（focal adhesion kinase, FAK）是整合素信号途径中连接整合素与下游信号分子的媒介,是胞内多个信号途径的交汇点。以FAK为中心的整合素信号转导通路除了ras-MAPK信号途径外,还有磷脂酰肌醇-3激酶（phosphatidylinositol 3-kinase, PI3K）和蛋白激酶B即AKT（serine/threonrine kinase,AKT）信号分子的参与。这些信号分子被激活后可参与多种病理过程,在肿瘤的转移、浸润、血管形成及细胞增殖和凋亡中起重要作用。肿瘤发生时,肿瘤细胞表面整合素的表达、结构或功能及其介导的信号转导过程常出现异常改变,即整合素介导的正常信号传导过程受到抑制,而异常信号转导通路被激活,从而促使肿瘤细胞异常增殖和逃避凋亡。既往研究表明,应用抗整合素单克隆抗体阻断异常信号转导通路,可抑制实体瘤细胞的增殖并诱导其凋亡。研究证实,整合素β1亚家族表达于大多数骨髓CD34+细胞上,并在CML ph+细胞上过表达,但由于其介导的粘附和增殖抑制功能存在缺陷,使CML ph+细胞异常增殖和归巢能力显著下降。大量证实表明,CML祖细胞（ph+细胞）中的P210融合蛋白由于自身的酪氨酸激酶活性明显增高,使胞内多种底物蛋白发生磷酸化激活,进而借助胞浆信号分子的“瀑布”式效应传递生物学信号,通过ras-MAPK或PI3K-AKT信号途径上调核内
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