本文主要研究内容
作者吕晶晶,张天缘,杨仕梅,宋莉,赵德刚（2019）在《大肠杆菌茶氨酸合成酶基因γ-GGT的生物信息学分析》一文中研究指出：γ-谷氨酰转肽酶(γ-GGT)是催化L-茶氨酸合成的关键酶之一,对其编码基因的解析有助于进行茶氨酸的合成调控和异源表达生产研究,本论文利用生物信息学方法,对大肠杆菌(Escherichia coli)γ-GGT基因的结构和特性进行分析。结果显示,E.coliγ-GGT基因编码580个氨基酸,主要氨基酸为甘氨酸和亮氨酸,γ-GGT酶蛋白等电点为5.38,分子量为61.7 kDa,属于酸性不稳定亲水性蛋白,具有信号肽序列和保守功能结构域,在细胞质周质中发挥作用,其二级结构元件主要是α-螺旋和无规卷曲,在微生物中进化较为保守。研究结果为进一步研究γ-GGT基因功能及其应用奠定了基础。
Abstract
γ-gu an xian zhuai tai mei (γ-GGT)shi cui hua L-cha an suan ge cheng de guan jian mei zhi yi ,dui ji bian ma ji yin de jie xi you zhu yu jin hang cha an suan de ge cheng diao kong he yi yuan biao da sheng chan yan jiu ,ben lun wen li yong sheng wu xin xi xue fang fa ,dui da chang gan jun (Escherichia coli)γ-GGTji yin de jie gou he te xing jin hang fen xi 。jie guo xian shi ,E.coliγ-GGTji yin bian ma 580ge an ji suan ,zhu yao an ji suan wei gan an suan he liang an suan ,γ-GGTmei dan bai deng dian dian wei 5.38,fen zi liang wei 61.7 kDa,shu yu suan xing bu wen ding qin shui xing dan bai ,ju you xin hao tai xu lie he bao shou gong neng jie gou yu ,zai xi bao zhi zhou zhi zhong fa hui zuo yong ,ji er ji jie gou yuan jian zhu yao shi α-luo xuan he mo gui juan qu ,zai wei sheng wu zhong jin hua jiao wei bao shou 。yan jiu jie guo wei jin yi bu yan jiu γ-GGTji yin gong neng ji ji ying yong dian ding le ji chu 。
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自山地农业生物学报的吕晶晶,张天缘,杨仕梅,宋莉,赵德刚，发表于刊物山地农业生物学报2019年01期论文，是一篇关于大肠杆菌论文,谷氨酰胺转肽酶论文,茶氨酸合成论文,酶蛋白论文,生物信息学论文,山地农业生物学报2019年01期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自山地农业生物学报2019年01期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。
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