本文主要研究内容
作者谢亚如,刘庆,熊善柏,尤娟,刘茹（2019）在《高强度超声作用下鲢鱼肌球蛋白的结构及流变学特性变化》一文中研究指出：以鲢鱼为原料提取纯化肌球蛋白,研究不同高强度超声处理条件(100、150、200、250 W分别超声3、6、9、12 min)下肌球蛋白链构象、二级结构及流变学特性的变化。结果表明:超声处理会降低肌球蛋白的低温自组装程度,使样品的零剪切黏度逐渐降低、流动性增大,并诱导肌球蛋白α-螺旋向较为松散的β-折叠和无规卷曲结构转变,促使包埋在分子内部的活性基团暴露出来。该结构变化有利于升温过程中分子间的交联,并降低凝胶化温度,适当的超声条件(100、150 W处理12 min)可提高肌球蛋白的凝胶形成能力,而超声功率过大(200、250 W处理12 min)则会降低其凝胶形成能力,选择适当的超声条件对鱼糜凝胶加工十分重要。
Abstract
yi lian yu wei yuan liao di qu chun hua ji qiu dan bai ,yan jiu bu tong gao jiang du chao sheng chu li tiao jian (100、150、200、250 Wfen bie chao sheng 3、6、9、12 min)xia ji qiu dan bai lian gou xiang 、er ji jie gou ji liu bian xue te xing de bian hua 。jie guo biao ming :chao sheng chu li hui jiang di ji qiu dan bai de di wen zi zu zhuang cheng du ,shi yang pin de ling jian qie nian du zhu jian jiang di 、liu dong xing zeng da ,bing you dao ji qiu dan bai α-luo xuan xiang jiao wei song san de β-she die he mo gui juan qu jie gou zhuai bian ,cu shi bao mai zai fen zi nei bu de huo xing ji tuan bao lou chu lai 。gai jie gou bian hua you li yu sheng wen guo cheng zhong fen zi jian de jiao lian ,bing jiang di ning jiao hua wen du ,kuo dang de chao sheng tiao jian (100、150 Wchu li 12 min)ke di gao ji qiu dan bai de ning jiao xing cheng neng li ,er chao sheng gong lv guo da (200、250 Wchu li 12 min)ze hui jiang di ji ning jiao xing cheng neng li ,shua ze kuo dang de chao sheng tiao jian dui yu mei ning jiao jia gong shi fen chong yao 。
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自食品科学的谢亚如,刘庆,熊善柏,尤娟,刘茹，发表于刊物食品科学2019年05期论文，是一篇关于肌球蛋白论文,高强度超声论文,结构论文,流变学特性论文,鲢鱼论文,食品科学2019年05期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自食品科学2019年05期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。