δ阿片受体激活的β-arrestin1转核及与p300蛋白的相互作用

δ阿片受体激活的β-arrestin1转核及与p300蛋白的相互作用

论文摘要

β-arrestin1 是G 蛋白偶联受体(GPCRs,G-protein-coupled receptors)的重要调节蛋白,在细胞质与细胞核中都有分布。β-arrestin1 出核的机制已有报道,但是入核受何种因素调控还不得而知。现在所知的β-arrestin1 的功能都是发生于细胞质或细胞质膜,其在细胞核内的功能尚无报道。为了寻找调控β-arrestin1 入核的因素以及可能的核内功能,我们进行了以下研究。所涉及到的研究方法主要有:细胞核抽提,免疫共沉淀,免疫荧光,Western 印记法,构建缺失突变体以及质谱法。结果显示,β-arrestin1 在δ阿片受体激活或在PMA刺激下,会发生转核现象。而κ阿片受体以及β2 血管紧张素受体的激活则不能导致β-arrestin1 转核现象发生。在细胞核内β-arrestin1 与组蛋白乙酰基转移酶p300 可以发生相互作用,并且这种相互作用受δ阿片受体调控。同时,确定了β-arrestin1 中两个必要的与p300 相互作用的区域,这两个区域缺一不可。β-arrestin1 与p300 的相互作用的揭示,打开了β-arrestin1 调控组蛋白乙酰化的一扇大门。为我们研究β-arrestin1 在核内的功能提供了全新的视角。

论文目录

  • 摘要
  • 引言
  • 材料与方法
  • 结果
  • 讨论
  • 参考文献
  • 已发表及待发表文章
  • 致谢
  • 相关论文文献

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