本文主要研究内容
作者郭晶,刘伟,董雪,孙博,吴丛梅,殷玉和（2019）在《人乳头瘤病毒52型病毒样颗粒制备及其生物活性》一文中研究指出：[目的]利用大肠杆菌系统表达人乳头瘤病毒52型(HPV52) L1蛋白,并获得HPV52病毒样颗粒(VLPs)。[方法]优化并合成HPV52L1基因,构建p ET-30a-52L1表达载体粒,转化大肠杆菌E. coli BL21 StarTM(DE3)。经IPTG诱导表达,阳离子交换层析纯化,SDS-PAGE和Western Blotting鉴定,BALB/c小鼠免疫2次,初次后4w检测免疫血清中HPV52中和抗体滴度。[结果]获得纯度90%的HPV52L1蛋白,将获得的HPV52L1蛋白进行解组装和重组装形成VLPs,动态光散射观察到粒径约为70nm,透射电镜观察到50～60nm的均一VLPs,中和抗体滴度达25600。[结论]大肠杆菌系统表达人乳头瘤病毒52型(HPV52) L1蛋白,并经过一步柱层析纯化获得纯度达90%的L1蛋白,经解组装重组装获得粒径大小为50～60nm的VLPs,具有良好免疫原性。
Abstract
[mu de ]li yong da chang gan jun ji tong biao da ren ru tou liu bing du 52xing (HPV52) L1dan bai ,bing huo de HPV52bing du yang ke li (VLPs)。[fang fa ]you hua bing ge cheng HPV52L1ji yin ,gou jian p ET-30a-52L1biao da zai ti li ,zhuai hua da chang gan jun E. coli BL21 StarTM(DE3)。jing IPTGyou dao biao da ,yang li zi jiao huan ceng xi chun hua ,SDS-PAGEhe Western Blottingjian ding ,BALB/cxiao shu mian yi 2ci ,chu ci hou 4wjian ce mian yi xie qing zhong HPV52zhong he kang ti di du 。[jie guo ]huo de chun du 90%de HPV52L1dan bai ,jiang huo de de HPV52L1dan bai jin hang jie zu zhuang he chong zu zhuang xing cheng VLPs,dong tai guang san she guan cha dao li jing yao wei 70nm,tou she dian jing guan cha dao 50～60nmde jun yi VLPs,zhong he kang ti di du da 25600。[jie lun ]da chang gan jun ji tong biao da ren ru tou liu bing du 52xing (HPV52) L1dan bai ,bing jing guo yi bu zhu ceng xi chun hua huo de chun du da 90%de L1dan bai ,jing jie zu zhuang chong zu zhuang huo de li jing da xiao wei 50～60nmde VLPs,ju you liang hao mian yi yuan xing 。
论文参考文献
论文详细介绍
论文作者分别是来自生物技术的郭晶,刘伟,董雪,孙博,吴丛梅,殷玉和，发表于刊物生物技术2019年02期论文，是一篇关于人乳头瘤病毒型论文,蛋白论文,可溶性表达论文,类病毒颗粒论文,生物技术2019年02期论文的文章。本文可供学术参考使用，各位学者可以免费参考阅读下载，文章观点不代表本站观点，资料来自生物技术2019年02期论文网站，若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权，请联系我们删除。
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