论文摘要
溶质转运蛋白11(solute carrier family 11, Slcll)是一个高度保留的具有二价金属离子传输功能的膜蛋白家族。一些流行病,比如肺结核和麻风病就是和这个蛋白家族密切相关的。本文中,我们使用了圆二色谱、偏振红外衰减全反射光谱以及荧光光谱对Slcll第一至第五跨膜区在磷脂膜(POPC、POPG、POPC/POPG 3:1、DPPC、DPPG)中的结构和拓扑分别进行了研究。在POPG中,五个跨膜肽段均形成α-螺旋结构,其α-螺旋含量顺序为TMD4>TMD2≈TMD5>TMD3>TMD1,这些螺旋在膜内的取向有所不同,它们相对膜表面法线的倾斜角度呈TMD3>>MD4>TMD2>TMD5的顺序。随磷脂膜中POPC含量的增加,各肽段的α-螺旋含量都减少,但螺旋含量和倾斜角度的大小顺序仍然保持不变。第三跨膜区有较大的倾斜角可能与其第139位的谷氨酸残基的去质子化有关。在凝胶相的DPPG和DPPC磷脂膜中,五个肽段的螺旋含量分别比在POPG和POPC中的含量都有所降低,相对磷脂膜表面的取向更加垂直。在DPPG和DPPC磷脂膜中加入胆固醇对TMD4的α-螺旋结构含量有显著的影响,而胆固醇的加入对磷脂膜中其它各肽段的螺旋含量的影响则较小。而且DPPC膜中加入胆固醇之后对TMD4的螺旋的取向也有较明显的影响。这说明TMD4可能与胆固醇有较强的相互作用。TMD4中含有胆固醇识别氨基酸特征片段-L-(X)(1-5)-Y-(X)(1-5)-R/K-,TMD4可能通过该氨基酸区域与胆固醇相互作用。
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