论文摘要
[背景与目的] IgA肾病（immunoglobulin Anephropathy, IgAN）是一种常见的肾小球肾炎,其病理特点是在肾小球系膜区和/或毛细血管袢出现IgA1或以IgA1为主的多种免疫球蛋白及补体成分的沉积。 人类IgA是高度糖基化的免疫球蛋白,分为IgA1和IgA2两个亚型。IgAN病人血清中主要为IgA1,正常IgA1分子CH1和CH2区之间每条重链铰链区中的丝氨酸或苏氨酸可以在O位结合5个多聚糖,N-乙酰氨基半乳糖（N-acetylgalactosamine, GalNAC）与氨基酸残基相结合,半乳糖（galactose, Gal）通过β1,3位与GalNAC结合,而唾液酸（sialic acid, Neu5AC）则分别通过a2,6与GalNAC,a2,3与Gal相连。近年来研究发现,IgAN病人血清及肾脏中沉积的IgA1均发现糖基化缺陷,即IgA1分子铰链区O-糖连接的唾液酸和/或半乳糖减少,造成半乳糖或N-乙酰氨基半乳糖暴露增多。因此,IgA1分子的糖基化异常在IgAN发病机制中的作用成为近年来研究的热点。 本实验室前期研究证实,人肾小球系膜细胞（human mesangial cell, HMC）上存在特异性IgA1受体,且IgAN病人的血清聚合IgA1（aggregated IgA1, aIgA1）与HMC的结合力较正常人aIgA1高。IgAN病人aIgA1诱导HMC DNA合成,促使G0-G1期细胞进入S期和G2-M期,刺激HMC增生、转移生长因子β（transforming growth factor-β, TGF-β）mRNA表达和纤维连接蛋白（fibronetin, Fn）分泌作用均显著强于正常人aIgA1。因此推测,IgA1分子的糖基化异常可
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