链酶亲和素纯化鉴定与链霉菌L-183发酵条件优化

论文摘要

目的:链酶亲和素（streptavidin,SA）是阿维丁链霉菌（Streptomyces avidinii,ATCC27419）在生长过程中分泌的一种蛋白,由Stapley 等从阿维丁链霉菌的培养液中分离出来,随后Chaiet 和Wolf 鉴定了SA化学性质和氨基酸组成。SA 的功能在于减少分泌菌周围环境中的游离生物素,从而抑制某些依赖生物素的细菌生长。研究发现,SA 与亲和素（avidin,AV）的生物学性质非常相似,如:两者都是由四个相同亚基组成,均与生物素有极高的亲和力,均可结合四个生物素分子。不同之处在于:SA 等电点较低,且不含糖基,而AV 等电点较高,含有糖基。因此,在酶联免疫吸附实验、免疫组织化学等生物技术应用中,SA 可以解决检测中存在的非特异性结合问题,从而提高实验的灵敏度。目前,SA 已广泛应用于时间分辨免疫荧光技术、定量PCR、单链DNA 制备、生物分子纯化、单克隆抗体制备等生物技术领域。迄今,国内尚无SA 的规模生产,各实验室使用的SA大多为进口产品,国内仍然需要质优价廉的SA 供应。本实验室刘丽等从石家庄地区土壤中分离出一SA 分泌菌株,命名为L-183。宋淑霞等对L-183 分泌SA 的发酵条件进行了初步研究,使SA 产量达到111mg/L。本研究的目的是:一、对自制SA 的生物学性质进行进一步鉴定,并且改良其分离纯化条件;二、对L-183 的发酵

论文目录

相关论文文献

本文来源: https://www.lw50.cn/article/c2e4c8e040c4fc35422fd855.html